Hvordan grøn te kan hjælpe med at behandle knoglemarvsforstyrrelser

Forskere undersøger en forbindelse, der findes i grøn te for ofte dødelige medicinske komplikationer forbundet med knoglemarvsforstyrrelser.

Jan Bieschke fra Washington University i St. Louis studerer, hvordan proteiner foldes og former sig selv, og hvordan disse processer kan bidrage til en række sygdomme. Han siger, at forbindelsen epigallocatechine-3-gallat (EGCG), en polyphenol, der findes i grønne teblade, kan være af særlig fordel for patienter, der kæmper med myelomatose og amyloidose.

Disse patienter er modtagelige for en ofte dødelig tilstand kaldet let kæde-amyloidose, hvor dele af kroppens egne antistoffer bliver uformede og kan akkumuleres i forskellige organer, herunder hjerte og nyrer.

”Ideen her er dobbelt: Vi ønskede bedre at forstå, hvordan amyloidose i let kæde fungerer, og hvordan den grønne te-forbindelse påvirker dette specifikke protein,” siger Bieschke, adjunkt i biomedicinsk teknik ved School of Engineering & Applied Science.

Bieschkes hold isolerede først individuelle lette kæder fra ni patienter med knoglemarvsforstyrrelser, der forårsagede myelomatose eller amyloidose, og kørte derefter laboratorieeksperimenter for at bestemme, hvordan den grønne te-forbindelse påvirkede letkædeproteinet.


indre selv abonnere grafik


"Vi ønsker alle, at denne forbindelse skal arbejde hos en patient."

Bieschke undersøgte tidligere EGCG's virkning i både Parkinsons og Alzheimers sygdom og fandt, at den forhindrede farlige ophobninger af protein, der var til stede i begge sygdomme. Hans hold havde en lignende konklusion i denne undersøgelse: I laboratoriet ved hjælp af prøver fra knoglemarvspatienter transformerede EGCG let amyloidkæde, hvilket forhindrede den misdannede form i at replikere og akkumuleres farligt.

”I nærvær af grøn te har kæderne en anden intern struktur,” siger Bieschke. "EKGC trak den lette kæde ind i en anden type aggregat, der ikke var giftig og ikke dannede fibrilstrukturer," som det sker med organer, der er ramt af amyloidose.

Mens Bieschke får større forståelse for de involverede intracellulære processer, arbejder hans partnere ved universitetet i Heidelberg sammen med ham og kører kliniske forsøg.

”Min gruppe ser på proteinets mekanisme i et reagensglas; vi studerer, hvordan det fungerer på et grundlæggende niveau. Samtidig undersøger kliniske forsøg ved Amyloidosis Center i Heidelberg med Alzheimers i Berlin og med Parkinsons i Kina processen hos mennesker. Vi ønsker alle, at denne forbindelse skal arbejde hos en patient. ”

Forskningen vises i Journal of Biological Chemistry.

kilde: Washington University i St. Louis

Relaterede bøger

at

bryde

Tak for besøget InnerSelf.com, hvor der er 20,000 + livsændrende artikler, der promoverer "Nye holdninger og nye muligheder." Alle artikler er oversat til 30+ sprog. Tilmeld til InnerSelf Magazine, der udgives ugentligt, og Marie T Russells Daily Inspiration. InnerSelf Magazine er udkommet siden 1985.